O ministro Alexandre de Moraes, do Supremo Tribunal Federal (STF), rejeitou no fim da tarde desta sexta-feira recurso apresentado mais cedo pela Advocacia-Geral da União (AGU) e manteve a suspensão da posse do delegado Alexandre Ramagem para ocupar o cargo de diretor-geral da Polícia Federal.

Na nova decisão, Moraes não chegou a analisar o teor em si do recurso e julgou “prejudicado” o mandado de segurança. A alegação dele é que, como o governo desistiu da nomeação de Ramagem, o pedido perdeu o objeto.

A AGU argumentava que a ação não havia perdido seu objeto, apesar de Bolsonaro ter tornado a nomeação sem efeito após a decisão de Moraes e de ter nomeado posteriormente Rolando Alexandre de Souza para o comando da PF.

Entretanto, o ministro do STF disse na decisão que o recurso não poderia ser analisado e fez questão de citar entendimento pacífico nesse sentido de todos os outros 10 ministros da corte.

“O presente mandado de segurança, portanto, está prejudicado em virtude da edição de novo decreto presidencial tornando sem efeito a nomeação impugnada, devendo ser extinto por perda superveniente do objeto diante da insubsistência do ato coator”, afirmou.

Atual diretor-geral da Agência Brasileira de Inteligência (Abin), Ramagem tornou-se amigo pessoal da família Bolsonaro depois de atuar como chefe da segurança do então candidato à Presidência em 2018, depois que Bolsonaro sofreu um atentado em setembro daquele ano.

Na primeira decisão sobre o caso, Moraes barrou a posse dele por alegar que haveria indícios de desvio de finalidade com a escolha.

O ex-ministro da Justiça e Segurança Pública Sergio Moro, ao anunciar que estava deixando o cargo, acusou Bolsonaro de tentar interferir politicamente na PF ao querer substituir o então diretor-geral da corporação, Maurício Valeixo, por Ramagem.

Bolsonaro criticou duramente a decisão de Moraes, chegando a chamá-la de “política” e que ela quase gerou uma crise institucional. Depois, diante do apoio de ministros do Supremo e outras autoridades a Moraes, o presidente recuou e disse ter feito um desabado e que não ter tido a intenção de ofender o magistrado.

Fonte: extra.globo.com

Estudo conduzido por pesquisadores da Unifesp (Universidade Federal de São Paulo) e colaboradores europeus revela um possível novo mecanismo de ação do fármaco heparina no tratamento da covid-19. Além de combater distúrbios de coagulação que podem afetar vasos do pulmão e prejudicar a oxigenação, o medicamento parece também ser capaz de dificultar a entrada do novo coronavírus (SARS-CoV-2) nas células.

Em testes de laboratório, feitos em linhagem celular proveniente do rim do macaco-verde africano (Cercopithecus aethiops), a heparina reduziu em 70% a invasão das células pelo novo coronavírus. Os resultados do estudo foram descritos em artigo publicado na plataforma bioRxiv, ainda em versão pré-print (sem revisão por pares). A pesquisa contou com a participação de cientistas da Inglaterra e da Itália.

“Existiam indícios de que a heparina, que é um fármaco que desempenha várias funções farmacológicas, também tinha capacidade de prevenir infecções virais, incluindo por coronavírus, mas as evidências não eram muito robustas. Conseguimos comprovar essa propriedade do medicamento em ensaios in vitro”, diz Helena Bonciani Nader, professora da Unifesp e coordenadora do projeto do lado brasileiro.

O grupo de Nader estuda há mais de 40 anos os glicosaminoglicanos – classe de carboidratos complexos à qual a heparina pertence – e desenvolveu as primeiras heparinas de baixo peso molecular, usadas clinicamente como agentes anticoagulantes e antitrombóticos, inclusive em pacientes com covid-19.

Uma das descobertas feitas pelo grupo ao longo deste período foi que a heparina é um medicamento multialvo, pois além do seu efeito na prevenção da coagulação do sangue pode se ligar a diversas proteínas. Entre elas, fatores de crescimento e citocinas que se ligam a receptores específicos na superfície de células-alvo.

Com o surgimento do SARS-CoV-2, os pesquisadores da Unifesp, em colaboração com os colegas ingleses e italianos, tiveram a ideia de avaliar se a proteína de superfície do novo coronavírus responsável pela infecção das células — chamada proteína spike — se liga à heparina, uma vez que a molécula do fármaco tem estrutura muito semelhante à do heparam sulfato.

Os experimentos confirmaram a hipótese. Por meio de técnicas de ressonância plasmônica de superfície e de espectroscopia de dicroísmo circular, observou-se que a heparina, ao se ligar às proteínas spike do SARS-CoV-2, causa nessas moléculas uma alteração conformacional. Dessa forma, avaria a “fechadura” para entrada do vírus nas células.

“Se não entrar na célula, o vírus não consegue se multiplicar e não tem sucesso na infecção”, explica Nader.

Forma estrutural

Os pesquisadores também avaliaram quais formas estruturais da heparina apresentam melhor interação e são capazes de mudar a conformação das proteínas spike do novo coronavírus, com base em uma biblioteca de derivados e em diferentes fragmentos da molécula, definidos por tamanho.

“Os resultados das análises indicaram que a heparina que apresenta a melhor interação e atividade de alteração conformacional da proteína spike do SARS-CoV-2 é com oito polissacarídeos, ou seja, um octossacarídeo”, afirma Nader.

Os pesquisadores estão fazendo, agora, mudanças estruturais em heparinas para identificar uma molécula que apresente o mesmo efeito de ligação e mudança conformacional da proteína spike do novo coronavírus, mas que cause menos sangramento — um potencial efeito colateral do fármaco.

Além disso, também estão testando outros compostos chamados de heparinas miméticas – que mimetizam a ação da heparina.

“A ideia é chegar a uma molécula com melhor efeito antiviral”, afirma Nader, que também integra o Conselho Superior da Fapesp.

Segundo a pesquisadora, os estudos em andamento serão feitos com tecnologias de biologia estrutural que envolvem técnicas de ressonância nuclear magnética, de cinética de interação rápida por stop-flow, microscopia confocal e citometria de fluxo, entre outras, empregando diferentes modelos celulares.

O artigo “Heparin inhibitis cellular invasion by SARS-CoV-2: structural dependence of the interaction of the surface protein (spike) S1 receptor binding domain with heparin” (DOI: 10.1101/2020.04.28.066761) é assinado por Courtney J. Mycroft-West, Dunhao Su, Isabel Pagani, Timothy R. Rudd, Stefano Elli, Scott E. Guimond, Gavin Miller, Maria C. Z. Meneghetti, Helena B. Nader, Yong Li, Quentin M. Nunes, Patricia Procter, Nicasio Mancini, Massimo Clementi, Nicholas R. Forsyth, Jeremy E. Turnbull, Marco Guerrini, David G. Fernig, Elisa Vicenzi, Edwin A. Yates, Marcelo A. Lima e Mark A. Skidmore.

Fonte: UOL